热休克反应可触发蛋白质聚集体的形成，并诱导由分子伴侣组成的解聚系统。小分子热休克蛋白（sHSP）是细胞内存在的分子量为12-43kDa的一类小分子量蛋白，其功能是在细胞应激时，与由外界胁迫条件（如高温、氧化）导致的部分变性的蛋白结合，阻止部分变性蛋白在细胞内聚集，从而防止细胞受到变性蛋白的伤害。sHSP的这一功能，使得其在生命活动中起着至关重要的作用。sHSP结构和功能异常，常常导致严重疾病，如神经系统疾病、心血管疾病、癌症等。sHSP因此成为治疗这些疾病的关键靶标。
最近研究揭示的几个明显的热诱导聚集的例子，长期以来被认为是蛋白错误折叠的结果，其实反映了进化的、适应性的生物分子缩合。近日，美国芝加哥大学的的研究团队在《Molecular Cell》发表了题为“Chaperones directly and efficiently disperse stress-triggered biomolecular condensates”的文章。
研究人员发现酵母解聚系统直接分解热诱导的内源性多聚腺苷酸结合蛋白（poly(A)-binding protein，Pab1）生物分子缩合物（凝聚物）的速度比分解最常用的错误折叠蛋白模型底物荧光素酶的聚集体快几个数量级，并且除了其效率，热诱导凝聚分解与热诱导聚集分解的分子要求和机制行为也不同。分子伴侣热休克蛋白104（Hsp104）、热休克蛋白70（Hsp70）和II型热休克蛋白40（Hsp40）是Pab1凝聚物在体外快速、完全分解的必要条件。
该研究为长期研究的热休克蛋白建立了一个可靠的内源性热诱导底物。
